蛋白純化服務

蛋白純化技術是生物研究領域的一項重要技術。要研究某一個特殊蛋白質，首先就要將這個蛋白從生物體中分離純化出來。蛋白純化方法主要是利用不同蛋白質間的相似性與差異。依據蛋白間的相似性可以去除非蛋白物質，再根據蛋白質的差異性將目的蛋白分離出來。

蛋白的純化大致分為粗分離階段和精細純化階段。粗分離階段主要將目的蛋白和其他細胞成分如RNA、DNA等分開，常用的方法為硫酸銨沉淀法。精細純化階段的目的是把目的蛋白與其他大小及理化性質接近的蛋白區分開來，常用的方法有：凝膠過濾層析、離子交換層析、疏水層析、親和層析等。

凝膠過濾（也叫排阻層析或分子篩）是一種根據分子大小從混合物中分離蛋白質的方法。不同蛋白的形狀及分子大小存在差異，擴散進入特定大小孔徑顆粒內的能力也各異，大的蛋白分子會被先洗脫出來，分子越小，越晚洗脫，從而達到分離蛋白的目的。一般來說，凝膠過濾層析柱越細、越長純化的效果越好。

離子交換層析是一種依據蛋白表面所帶電荷量不同進行蛋白分離純化的技術。帶電荷的氨基酸殘基，在一定條件下可以與陽離子交換柱或陰離子交換柱進行可逆性結合，用改變PH或逐漸增加離子強度的緩沖液洗脫時，帶電荷不同的物質被依次洗脫出來，從而達到分離的效果。

親和層析純化是利用生物大分子物質具有與某些相應的分子專一性可逆結合的特性進行蛋白純化的技術。可以利用配基與分子生物間的特異性吸附來分離蛋白，也可以在蛋白上加入標簽，利用標簽與配基之間的特異性結合來純化蛋白。

疏水作用層析是利用鹽-水體系中樣品分子的疏水基團和層析介質的疏水配基之間疏水力的不同而進行分離的一種層析方法。可以依次用從高至低離子強度洗脫液將疏水用作由弱至強的組分分離。